Полезное:
Как сделать разговор полезным и приятным
Как сделать объемную звезду своими руками
Как сделать то, что делать не хочется?
Как сделать погремушку
Как сделать так чтобы женщины сами знакомились с вами
Как сделать идею коммерческой
Как сделать хорошую растяжку ног?
Как сделать наш разум здоровым?
Как сделать, чтобы люди обманывали меньше
Вопрос 4. Как сделать так, чтобы вас уважали и ценили?
Как сделать лучше себе и другим людям
Как сделать свидание интересным?
Категории:
АрхитектураАстрономияБиологияГеографияГеологияИнформатикаИскусствоИсторияКулинарияКультураМаркетингМатематикаМедицинаМенеджментОхрана трудаПравоПроизводствоПсихологияРелигияСоциологияСпортТехникаФизикаФилософияХимияЭкологияЭкономикаЭлектроника
|
Теоретическая часть. 1.1 Введение в биохимию. Краткая история биохимии1.1 Введение в биохимию. Краткая история биохимии. История отечественной биохимии. Общая характеристика обмена веществ. Понятие об анаболизме, катаболизме и метаболизме. Значение биохимии для врача. 1.2 Белки – важнейшие компоненты организма. Функции белков, строение, классификация и свойства аминокислот. Обзор уровней структурной организации белковой молекулы. Молекулярная масса белков. Форма и размеры белковой молекулы. 1.3 Принципы определения структуры белка: 1.3.1 Кислотный гидролиз белка; 1.3.1.1 Разделение аминокислот с помощью ионообменной хроматографии; 1.3.1.2 Количественный анализ полученных фракций; 1.3.2 Определение аминокислотной последовательности в белках и олигопептидах; 1.3.2.1 Ферментативное расщепление пептидов (с пепсином, трипсином, химотрипсином, папаином); 1.3.2.2 Химическое расщепление пептидов (с бромцианом); 1.3.2.3 Определение С-концевых аминокислот (с карбоксипептидазами); 1.3.2.4 Определение N-концевых аминокислот (дансил-хлоридом, динитрофторбензолом, фенилизотиоцианатом); 1.3.2.5 определение первичной структуры белка (аминокислотной последовательности); 1.3.2.6 методы пептидных карт («метод отпечатков пальцев»). 1.3.3 Изучение пространственной структуры белковой молекулы (вторичная, третичная, четвертичная структуры): 1.3.3.1 Рентгеноструктурный анализ. 1.3.3.2 Изучение трехмерных моделей белка (Protein Data Bank). 1.3.4 Представление о нативно-развернутых белках – функционально-активной форме белков в клетке.
Практическая часть 2.1 Решение задач. 2.2 Лабораторные работы. 2.3 Проведение контроля конечного уровня знаний.
Задачи 1 Рассмотрите указанные группы аминокислот и отметьте, какие из них являются гидрофобными: а) тир, асп, глу; б) ала, лиз, сер; в) иле, лей, лиз; г) вал, лей, ала; д) арг, гли, цис? 2 Многие белки, содержащие 2 и более доменов, обнаруживают гомологию аминокислот. Эти белки образуются путем: а) посттрансляционной модификации (процессинга); б) генетических изменений; в) дупликации генов и их слияния; г) аллостерической кооперации; д) транспептидных образований. 3 Остатки каких аминокислот в белках-гликопротеидах ковалентно связывают углеводы? Напишите пентапептид с этими аминокислотами (-ала- X -трп- Y -гли), где X и Y – названные аминокислоты. 4 Остатки каких аминокислот в белках-гистонах обладают положительным зарядом? Напишите пентапептид с этими аминокислотами (-ала- X -мет- Y -гли), где X и Y ‑ названные аминокислоты. 5 К фибриллярным белкам относятся: а) альбумины; б) гистоны; в) коллагены; г) глобулины.
|