Полезное:
Как сделать разговор полезным и приятным
Как сделать объемную звезду своими руками
Как сделать то, что делать не хочется?
Как сделать погремушку
Как сделать так чтобы женщины сами знакомились с вами
Как сделать идею коммерческой
Как сделать хорошую растяжку ног?
Как сделать наш разум здоровым?
Как сделать, чтобы люди обманывали меньше
Вопрос 4. Как сделать так, чтобы вас уважали и ценили?
Как сделать лучше себе и другим людям
Как сделать свидание интересным?
Категории:
АрхитектураАстрономияБиологияГеографияГеологияИнформатикаИскусствоИсторияКулинарияКультураМаркетингМатематикаМедицинаМенеджментОхрана трудаПравоПроизводствоПсихологияРелигияСоциологияСпортТехникаФизикаФилософияХимияЭкологияЭкономикаЭлектроника
|
Катализ - - это изменение скорости химических реакций под воздействием вешеств, количество и природа которых после завершения реакции остаются такими же, как и до реакцииКатализатор — нерасходуемый реагент, увеличивающий скорость реакции. В отличие от катализаторов ингибиторы -вещества, препятствующие протеканию реакции, они расходуются в ходе реакции. Катализ бывает гомогенным и гетерогенным. При гомогенном катализе катализатор вместе с реагентами образует раствор. Гетерогенный катализ происходит на поверхности твердого катализатора, а реагирующие вещества входят в состав газовой смеси или жидкого раствора. Любые каталитические реакции обладают общими для них особенностями. Катализатор не оказывает влияния на глубину протекания Катализаторы по своему действию селективны, т. е. избирательны. Они ускоряют только одну или две-три из большого числа возможных реакций. Например, из этилового спирта можно получить следующие продукты: уксусный альдегид, этилуксусный эфир, бутадиен, ацетон, ацетилен, но каждая из реакций превращения этилового спирта проходит только в присутствии «своего» специфического катализатора. Ускоряющая роль катализатора объясняется тем, что ктивированный комплекс, образованный с участием катализатора, имеет более низкую энергию активации, чем активированный комплекс, возникающий в отсутствие катализатора (рис. 3.5). Скорость реакции в присутствии катализатора пропорциональна концентрации (гомогенный катализ) или поверхности (гетерогенный катализ) катализатора. Почти все биохимические реакции в клетках животных и растений проходят с участием ферментов. Ферменты — белки, которые катализируют химические реакции в биологических системах.
Другое название ферментов — энзимы. В природе известны десятки тысяч ферментов. Строение многих из них сходно для растительных и животных клеток, для высших и простейших организмов. От прочих катализаторов они отличаются весьма сложным молекулярным строением, эффективностью, специфичностью и чувствительностью к внешним условиям. Молекула фермента обычно представляет собой клубок из больших белковых цепей — глобулу. На поверхности глобулы или в особом углублении располагается сравнительно небольшой по размерам участок — активный центр, который выполняет две функции: распознавание и катализ. Распознавание субстрата — вещества, на которое способен воздействовать данный фермент, — осуществляется за счет точного соответствия между формами и размерами молекулы субстрата и активного центра, как у ключа в замке. Благодаря такому соответствию многие ферменты проявляют высокую специфичность — способность катализировать превращение только одного вещества. Подошедшая из раствора к глобуле фермента молекула субстрата связывается и ориентируется ферментом таким образом, чтобы активный центр мог осуществлять превращение субстрата. Эффективность* т. е. большая ускоряющая способность фермента объясняется тем, что фермент и субстрат образуют активированный комплекс с небольшой энергией активации. Благодаря этому скорости ферментативных реакций в 109—1012 раз выше, чем у обычных, неферментативных превращений. Часто для осуществления каталитического действия активного центра бывают необходимы коферменты — небольшие небелковые молекулы или катионы металлов калия, магния, марганца, меди, железа и никеля Коферменты входят в состав образующегося в активном центре активированного комплекса с субстратом. Действие ферментов в существенной степени зависит от состава раствора, в том числе от кислотности среды. Для каждого фермента существует оптимальная температура, при которой он в наибольшей степени проявляет свою каталитическую активность (рис. 3.6). Вплоть до достижения этой температуры скорости ферментативных реакций возрастают в соответствии с уравнением Аррениуса. Причем числовое значение температурного коэффициента γ для таких реакций может быть значительно большим, чем предсказываемое правилом Вант-Гоффа. Для большинства ферментов оптимальная температура находится в пределах от 40 до 50 °С. При более высоких температурах ферменты теряют свою активность, вследствие тепловой денатурации их белковая часть свертывается подобно тому, как свертывается при варке белок куриного яйца.
|