Полезное:
Как сделать разговор полезным и приятным
Как сделать объемную звезду своими руками
Как сделать то, что делать не хочется?
Как сделать погремушку
Как сделать так чтобы женщины сами знакомились с вами
Как сделать идею коммерческой
Как сделать хорошую растяжку ног?
Как сделать наш разум здоровым?
Как сделать, чтобы люди обманывали меньше
Вопрос 4. Как сделать так, чтобы вас уважали и ценили?
Как сделать лучше себе и другим людям
Как сделать свидание интересным?
Категории:
АрхитектураАстрономияБиологияГеографияГеологияИнформатикаИскусствоИсторияКулинарияКультураМаркетингМатематикаМедицинаМенеджментОхрана трудаПравоПроизводствоПсихологияРелигияСоциологияСпортТехникаФизикаФилософияХимияЭкологияЭкономикаЭлектроника
|
Характеристика основных видов регуляции активности ферментов в клетках живого организмаСуществует 2 класса регуляторных ферментов:
15.Ингибирование ферментов. Виды ингибирования, примеры. Лекарственные вещества как ингибиторы ферментов. На скорость химической реакции влияют различные вещества. Те из них, которые тормозят ферментативные процессы, называются ингибиторами. Те же, которые усиливают реакции - активаторами. Активаторами могут быть: 4) активаторами являются также вещества, переводящие проферменты в активный фермент, например, энтерокиназа кишечного сока активирует превращение трипсиногена в трипсин; 5) активаторами могут быть разнообразные метаболиты, которые связываются с аллостерическим центром фермента и способствуют формированию активного центра фермента.
14. Современные представления о механизме действия ферментов. Стадии ферментативной реакции, молекулярные эффекты. С термодинамической точки зрения, действие любого фермента направлено на понижение энергии активации. Энергия активации - это то дополнительное количество энергии, которое нужно сообщить молекуле, чтобы перевести её из неактивного состояния в состояние активности. Чем ниже энергия активации, тем выше скорость реакции. Фермент взаимодействует с субстратом, образуя нестойкий промежуточный F-S комплекс, который затем распадается с образованием продуктов реакции (Р) и освобождением фермента. В этом процессе выделяют несколько стадий: 1.Диффузия субстрата к ферменту и их стерическое взаимодействие с образованием F-S комплекса. 2.Преобразование F-S комплекса в один, или несколько, активированных комплексов, при этом происходит расслабление и разрыв старых химических связей в молекуле субстрата под действием каталитических групп активного центра фермента.
3.Образование и освобождение продуктов реакции от фермента и поступление их в окружающую среду. Образующиеся продукты диффундируют в окружающую среду, а активный центр освобождается. Стадия непродолжительна, снижение энергии активации незначительно. Эффектконцентрации молекул субстрата в области активного центра фермента. Уменьшается расстояние между субстратом и активным центром, что увеличивает скорость взаимодействия.
Эффект ориентации – в процессе сближения фермент и субстрат ориентируются друг к другу теми функциональными группами, которые принимают участиев катализе. Это возможно благодаря вращательным движениям фермента субстрата.
Эффект индуцированного соответствия – характерен для ферментов обладающих свойством групповой специфичности. Субстрат, взаимодействуя с активным центром фермента вызывает изменение его конформации на благоприятную для химического превращения субстрата,скорость зависит от концентрации субстрата и скорости диффузии его к активному центру фермента. Эффект натяжения До присоединения субстрата к активному центру фермента, его молекула как бы в расслабленном состоянии. После связывания молекула субстрата растягивается и принимает напряжённую деформированную конфигурацию. Кислотно-основный катализ: аминокислотные остатки в составе активного цента имеют функциональные группы кислотного и основного характера. Кислотные группы в реакциях доноры, а основные – акцепторы. В результате заряженные частицы перераспределяются, разрушаются старые и образуются новые связи. Ковалентный катализ: между субстратом и активным центром фермента формируются ковалентные связи, по окончанию катализа эти связи разрушаются и продукт высвобождается, поэтому у продукта появляются новые связи.
|