Свойства пептидов

пептиды характеризуются достаточно жеткой конформацией,что обуславливается характером и свойтвом пептидный связи

пептидная группа располагается в одной плоскости имеется р,п- сопряжение

Все природныебелки и пептиды находятся в транс- конформации иногда –цис

Цис-и транс- конфигурации имеют значение в пространственном расположении белковой цепочки.

Состав белков

Гидролиз кислотный (чаще) и щелочной.

В процессе полного гидролиза все пептидные связи расщепляются и получается смесь аминокислот.

Узнать их качеств и количеств.состав можно методом хроматографии.

1. бумажная

2. ионообменная

3. тонкослойная

4. гель- хромотография

так удается узнать аминокислотный состав белков и последовательность аминокислот

первичная структура – строчечная последовательность аминокислотных остатков, пептидов и белков (порядок чередования)

это определяет физич.и химич.свойства белков. метод эдмана часто для определения N-конца аминокислот используется 2,4- динитрофторбензол.

Это производное хроматогрифируется и идентифицируется.в 1958году Сенджер получил нобелевскую премию за установление последовательности аминокислот в инсулине.

В настоящее время более чем у белков определена первичная структура.

Этапы определения первичной структуры

1) разрывают дисульфидные связи

2) белок,имеющий большую молек.массу, денатурируют

3) денатурированный белок обрабатывают ферментами (трипсин,пепсин), которые действуют на определ-связи и белок разрывается на мелкие пептиды.

4) Хроматографич.разделяют эти пептиды

5) В каждом из пептидов определяют аминокислотный состав

6) Составляют последовательность аминокислот используя ЭВМ

Разработан автоматич.аппарат определяющий последовательность аминокислот

Все это нужно для синтеза белков 5% населения мира предрасположены к сахарному диабету, поэтому синтез человеческого инсулина является важной задачей. Впервые пептиды были синтезированы в 1903-1905гг (фишер-18 остатков и др)

Белки

в белках выделяют вторичную третичную, иногда четвертичную структуру.вторичная – альфа- спирализация пептидной цепи шаг спирали.причина образования спирали в том, что между определенными участками белка возникают водородные связи обусловлен характером пептидный группировки.

Водородные связи многократно повторяются и удерживают спираль. При нагревании она разрывается и происходит раскручивание спирали белка.

Третичная структура (трехмерная)- пространственная упаковка белковой молекулы каждый белок имеет третичную структуру. Она обусловлена связями:

1) водородная

2) дисульфидная

3) электростатическая

возникновение этих связей обусловлено характером радикалов:-ОН,-NH2,–SH,-COOH,-R.

Четвертичная структура есть у белков, состоящих из нескольких полипептидных цепей. в данном случае белок выполняет свою биологическую функцию только в четверч.структкре

Домен- хозяин какого то участка.

Белки –фибрилярные, глобулярные

Фибриллы- нитчатое строение, длинна превышает их диаметр. Их много: белки соединительных тканей, мышечных тканей

Напр.:коллаген, фиброин шелка, керотин волос

1)отдельные фибриллы белка связываются между собой жгутиком, канатиком, в них от 3 до7 полипептидных цепей.

2)β- тип –складчатый лист, гормочика,

Это покровные ткани кожи, сухожилий.

3)глобулярные белки- форма шара, диаметр и длина приблиз.близки. они растворимы в воде и в солевых растворах в отличие от фибриллярных

Белки